Proteinkemi og enzymologi for biologer

Kurset omhandler proteiners molekylære struktur og funktion. I kurset gennemgås aminosyrernes kemiske egenskaber, og de fundamentale, atomare og molekylære vekselvirksninger som de indgår i, i proteiner. Kurset giver indblik i nogle af de biokemiske metoder, der anvendes i bestemmelse af proteiners tre-dimensionelle (3D) struktur, stabilitet, fleksibilitet, og biomolekylære interaktioner, samt rekombinant udtryk og oprensnings. Desuden gennemgås grundlæggende principper indenfor proteintermodynamik, enzymkinetik- og mekanismer, protein-ligans interaktioner, proteinmodifikationer og proteomanalyser. 

Formålet med kurset er at give den studerende en faglig baggrund for forståelse og diskussion af biologiske emner som afhænger af eller involverer proteiner. Kurset forbereder også den studerende til mere specialiserede, valgfrie kurser indenfor proteinvidenskab som udbydes på Biologisk Institut, f.eks. ”NBIA06017U Protein Science A” og ”NBIA06019U Protein Science C”.

Emner og nøgleord som gennemgås på kurset:

• Aminosyrernes kemiske struktur og egenskaber
• Primære, sekundær, tertiær og kvarternær struktur af proteiner
• Proteinevolution, divergent/konvergent evolution, ortolog/paralog, sekvens alignment
• Proteindomæner og oligomere former
• Protein-protein og protein-ligand interaktioner, herunder Ka og Kd
• Enzymkatalyse, -regulering, -kinetik og -mekanismer
• Steady-state og Michaelis-Menten kinetik, herunder begreberne Km, kcat, v0, Vmax
• Enzymhæmning, -kooperativitet og -allosteri, herunder begrebet Ki
• Post-translationelle modifikationer, glycosylering, forsforylering, lipidering og disulfidbroer
• Modning af proteiner og transport i det sekretoriske system
• Proteinfoldning og chaperoner
• Protein co-faktorer, co-, holo- og apo-enzym, metalkoordinering i proteiner
• Proteindynamik -og stabilitet, herunder begreberne m, C_m, T_m, ∆G, ∆H, ∆S
• Strukturel analyse og struktur-funktionsstudier
• Bestemmelse af proteinstruktur: Nuclear magnetic resonance (NMR)-spektroskopi, røntgen diffraktion, og cryo-elektronmikroskopi (cryo-EM)
• Nativt uordnede proteiner
• Fluorescens spektroskopi
• UV-absorption
• Massespektrometri
• Cirkulær dikroisme (CD) spektroskopi
• Søjlekromatografi
• Elektroforese
• Proteiners samspil med lipider og cellemembraner
• Hydrofobicitet og hydropati plot
• Membranproteiner, herunder kanaler, pumper, transportører og receptorer
• Signaltransduktion og feedback regulering