Proteinkemi og enzymologi I

Viden:

Den studerende kan/har:

• Redegøre for aminosyrernes struktur, herunder visse posttranslationelle modifikationer, og funktionelle egenskaber
• Redegøre for og beskrive primær- sekundær, tertiær og kvartenærstruktur
• Redegøre for proteinmodifikationer i forbindelse med sekretorisk transport, samt analytiske metoder i relation til dette emneområde
• Redegøre for betydningen af proteinstruktur for proteinfunktion
• Redegøre for almindelige begreber og analysemetoder inden for proteinevolution (divergent/konvergent evolution, ortolog/paralog)
• Redegøre for kovalente og ikke-kovalente interaktioner og fysiske kræfter af betydning for proteiner, herunder vands betydning for samme, og disses afhængighed af afstande
• Redegøre for metalkoordination i proteiner og dennes betydning
• Beskrive anvendelsen af metoder til analyse af proteinstrukturer (fluorescens spektroskopi, absorbtion, massespektrometri, cirkulær dikroisme, NMR-spektroskopi, røntgen diffraktion, krystallisation)
• Beskrive metoder til proteinoprensning (kromatografi og elektroforese)
• Kendskab til den molekylære basis for klassifikation af proteinstrukturer herunder motiver, super-sekundære strukturer, fold, domæner og moduler
• Redegøre for steady-state og Michaelis-Menten enzymkinetik
• Redegøre for kinetik og –termodynamik i relation til enzymfunktion og proteinstabilitet
• Definere enzym, cofaktor, coenzym, holo- og apoenzym
• Redegøre for og beskrive hvorledes enzymaktivitet kan reguleres in vivo og in vitro (hæmmere, regulatoriske enzymer, allosteri, feedback inhibering, reversibel kovalent modifikation, fosforylering, zymogen)
• Redegøre for enzymatisk og inhibitorisk kontrol af blodkoagulations- og fordøjelsessystemet
• Beskrive og forklare enzymmekanismer og –funktion (serinproteaser, glykosidaser (lysozym), metalloenzymer, syre-base katalyse, kovalent katalyse, metalion katalyse, nukleofil)
• Redegøre for og beskrive proteinfoldning og -misfoldning samt proteinstabilitet
• Beskrive assisteret proteinfoldning og chaperoner
• Beskrive strukturelle og funktionelle aspekter af protein-ligand interaktioner
• Redegøre for struktur og funktion af hæmoglobin, herunder regulering
• Redegøre for protein eksport ud af cellen for relaterede post-translationelle modifikationer
• Redegøre for biologiske membraners opbygning og topologi af membranproteiner
• Redegøre for hydropati plot
• Redegøre for membranproteiners funktion og struktur
• Redegøre for nativ uorden i proteiner
   

Færdigheder:

Den studerende kan:

• Demonstrere forståelse for anvendelsen af metoder til analyse af proteinstrukturer (fluorescens spektroskopi, absorbtion, massespektrometri, cirkulær dikroisme, NMR-spektroskopi, røntgen diffraktion, krystallisation)
• Demonstrere forståelse af proteinstrukturer, herunder intermolekylære kræfter og metoder til strukturbestemmelse
• Demonstrere forståelse for metoder til proteinoprensning (kromatografi og elektroforese)
• Analysere, anvende og vurdere kinetiske og termodynamiske parametre (KM, Vmax, v0, kcat, KI, Ka, Keq, Kd, m, Cm, Tm, ∆G, ∆H, ∆S)
• Anvende og vurdere anvendeligheden af metoden dobbelt reciprokt plot til bestemmelse af kinetiske parametre
• Forklare og vurdere resultater fra kinetiske og termodynamiske analyser af proteiner
• Anvende og vurdere termodynamiske og ligevægtsanalyser af protein-ligand interaktioner og proteinstabilitet
• Forklare allosteri og kooperativitet og kunne spotte og analysere Scatchard og Hill plots
• Analysere og løse problemstillinger af proteinkemisk karakter i relation til en eller flere af kursets emneområder

Kompetencer:

Den studerende kan:

• Diskutere, evaluere og perspektivere problemstillinger af proteinkemisk karakter i relation til en eller flere af kursets emneområder.