Proteinkemi & enzymologi for biologer

Kursusindhold

Teoretisk kursus i proteinkemi og enzymologi. I kurset gennemgås aminosyrernes kemi og fysik, proteiners strukturelle niveauer, proteinstrukturbestemmelse, proteinstabilitet, proteinfleksibilitet, termodynamik af relevans for proteiner, proteinenzymkinetik og enzymmekanismer, protein-ligand interaktioner, proteinmodifikationer samt proteomanalyser. Under denne gennemgang lægges vægt på betydningen af proteinfunktion i biologiske systemer, bioteknologi og sygdomme. Dette uddybes bl.a. ved læsning af originallitteratur.

Engelsk titel

Protein Chemistry & Enzymology for Biologists

Uddannelse

Bacheloruddannelsen i biologi

Målbeskrivelse

Undervisningen vil give de studerende en grundlæggende teoretisk og praktisk forståelse for proteiners struktur og funktion.

De studerende opnår indblik i sammenhængen mellem proteiners kemisk-fysiske egenskaber og deres funktion.

Viden:
Den studerende kan

  • Redegøre for aminosyrernes struktur, herunder visse posttranslationelle modifikationer, og funktionelle egenskaber
  • Redegøre for og beskrive primær- sekundær, tertiær og kvartenærstruktur
  • Redegøre for proteinmodifikationer i forbindelse med sekretorisk transport samt analytiske metoder i relation til dette emneområde
  • Redegøre for betydningen af proteinstruktur for proteinfunktion
  • Redegøre for almindelige begreber og analysemetoder inden for proteinevolution (lineær alignment, divergent/konvergent evolution, ortolog/paralog)
  • Redegøre for kovalente og ikke-kovalente interaktioner og fysiske kræfter af betydning for proteiner, herunder vands betydning for samme
  • Beskrive anvendelsen af metoder til analyse af proteinstrukturer (fluorescens spektroskopi, absorbtion, massespektrometri, cirkulær dikroisme, NMR-spektroskopi, røntgen diffraktion, krystallisation)
  • Beskrive metoder til proteinoprensning (kromatografi og elektroforese)
  • Redegøre for metoder og strategier inden for proteomics (tandem MS, SILAC, gær to-hybrid analyser, arrayteknikker)
  • Identificere og klassificere proteinstrukturer, herunder proteinklasser og udvalgte proteinmotiver samt have kendskab til databaser (SCOP, CATH, PDB)
  • Redegøre for steady-state og Michaelis-Menten enzymkinetik
  • Redegøre for kinetik og –termodynamik i relation til enzymfunktion og proteinstabilitet
  • Definere enzym, cofaktor, coenzym, holo- og apoenzym
  • Redegøre for og beskrive hvorledes enzymaktivitet kan reguleres in vivo og in vitro (hæmmere, regulatoriske enzymer, allosteri, feedback inhibering, reversibel kovalent modifikation, fosforylering, zymogen)
  • Redegøre for enzymatisk og inhibitorisk kontrol af blodkoagulations- og fordøjelsessystemet
  • Beskrive og forklare enzymmekanismer og –funktion (serinproteaser, glykosidaser (lysozym), metalloenzymer, syre-base katalyse, kovalent katalyse, metalion katalyse, nukleofil)
  • Redegøre for og beskrive proteinfoldning og -misfoldning samt proteinstabilitet
  • Beskrive assisteret proteinfoldning og chaperoner
  • Beskrive strukturelle og funktionelle aspekter af protein-ligand interaktioner
  • Redegøre for struktur og funktion af hæmoglobin, herunder også regulering, inhibering og relaterede sygdomme
  • Redegøre for protein eksport ud af cellen
  • Redegøre for biologiske membraners opbygning og topologi af membranproteiner
  • Redegøre for hydropati plot
  • Redegøre for membranproteiners funktion og struktur


Færdigheder:
Den studerende kan

  • Demonstrere forståelse for anvendelsen af metoder til analyse af proteinstrukturer (fluorescens spektroskopi, absorbtion, massespektrometri, cirkulær dikroisme, NMR-spektroskopi, røntgen diffraktion, krystallisation)
  • Demonstrere forståelse for metoder til proteinoprensning (kromatografi og elektroforese)
  • Forklare og vurdere proteomics analyser
  • Analysere proteinstrukturer, herunder proteinklasser og udvalgte proteinmotiver samt kunne anvende (PDB) og forstå (SCOP, CATH)databaser
  • Analysere, anvende og vurdere kinetiske og termodynamiske parametre (KM, Vmax, v0, kcat, KI, Ka, Keq, Kd, m, Cm, Tm, ∆G, ∆H, ∆S)
  • Anvende og vurdere anvendeligheden af metoden dobbelt reciprokt plot til bestemmelse af kinetiske parametre
  • Forklare og vurdere resultater fra kinetiske og termodynamiske analyser af proteiner
  • Anvende og vurdere termodynamiske og ligevægtsanalyser af protein-ligand interaktioner
  • Forklare allosteri og kooperativitet
  • Anvende og vurdere Hill plots og Scatchard plots til beregning af parametre af relevans for ligand-binding, herunder allosteri og kooperativitet
  • Analysere, vurdere og løse problemstillinger af proteinkemisk karakter i relation til en eller flere af kursets emneområder


Kompetencer:

  • Evner at diskutere, evaluere og perspektivere problemstillinger af proteinkemisk karakter i relation til en eller flere af kursets emneområder.

Forelæsninger og eksaminatorier.

Første års kemi(KemiBio), matematik(MatStat) og almen biokemi(BioK1) forudsættes bekendt.

Mundtlig
Kollektiv
Løbende feedback i undervisningsforløbet
Peerfeedback (studerende giver hinanden feedback)
ECTS
7,5 ECTS
Prøveform
Skriftlig prøve, 4 timer med opsyn.
...
Hjælpemidler
Alle hjælpemidler tilladt

OBS: Hvis eksamen afholdes på ITX, stiller ITX computer til rådighed. Egen computer, tablet eller mobiltelefon må IKKE medbringes. Lærebøger og noter medbringes i papirform eller på USB-stik.

Bedømmelsesform
7-trins skala
Censurform
Ingen ekstern censur
Flere interne bedømmere.
Kriterier for bedømmelse

For at opnå karakteren 12, skal den studerende overbevisende og præcist kunne demonstrere viden, færdigheder og kompetencer som beskrevet under målbeskrivelsen.

Enkeltfag dagtimer (tompladsordning)

  • Kategori
  • Timer
  • Forelæsninger
  • 14
  • Eksamen
  • 4
  • E-læring
  • 2
  • Forberedelse
  • 160
  • Kollokvier
  • 26
  • Total
  • 206