Proteinkemi og enzymologi I

Kursusindhold

Teoretisk grundkursus i proteinkemi og enzymologi. I kurset gennemgås aminosyrernes kemi, proteiners strukturelle niveauer, proteinstrukturbestemmelse, proteinstabilitet, proteinfleksibilitet, enzymkinetik og enzymmekanismer, protein-ligand interaktioner, membranproteiner samt proteinmodifikationer. Under denne gennemgang lægges vægt på betydningen for proteinfunktion og forståelsen af relevante sygdomme og behandling af disse.

Engelsk titel

Protein Chemistry and Enzymology I

Uddannelse

Bacheloruddannelsen i molekylær biomedicin

Målbeskrivelse

Viden:

Den studerende kan:

  • Redegøre for aminosyrernes struktur, herunder visse posttranslationelle modifikationer, og funktionelle egenskaber
  • Redegøre for og beskrive primær- sekundær, tertiær og kvartenærstruktur
  • Redegøre for proteinmodifikationer i forbindelse med sekretorisk transport, samt analytiske metoder i relation til dette emneområde
  • Redegøre for betydningen af proteinstruktur for proteinfunktion
  • Redegøre for almindelige begreber og analysemetoder inden for proteinevolution (lineær alignment, divergent/konvergent evolution, ortolog/paralog)
  • Redegøre for kovalente og ikke-kovalente interaktioner og fysiske kræfter af betydning for proteiner, herunder vands betydning for samme
  • Beskrive anvendelsen af metoder til analyse af proteinstrukturer (fluorescens spektroskopi, absorbtion, massespektrometri, cirkulær dikroisme, NMR-spektroskopi, røntgen diffraktion, krystallisation)
  • Beskrive metoder til proteinoprensning (kromatografi og elektroforese)
  • Identificere og klassificere proteinstrukturer, herunder proteinklasser og udvalgte proteinmotiver samt kende til eksistens af databaser (SCOP, CATH, PDB)
  • Redegøre for steady-state og Michaelis-Menten enzymkinetik
  • Redegøre for kinetik og –termodynamik i relation til enzymfunktion og proteinstabilitet
  • Definere enzym, cofaktor, coenzym, holo- og apoenzym
  • Redegøre for og beskrive hvorledes enzymaktivitet kan reguleres in vivo og in vitro (hæmmere, regulatoriske enzymer, allosteri, feedback inhibering, reversibel kovalent modifikation, fosforylering, zymogen)
  • Redegøre for enzymatisk og inhibitorisk kontrol af blodkoagulations- og fordøjelsessystemet
  • Beskrive og forklare enzymmekanismer og –funktion (serinproteaser, glykosidaser (lysozym), metalloenzymer, syre-base katalyse, kovalent katalyse, metalion katalyse, nukleofil)
  • Redegøre for og beskrive proteinfoldning og -misfoldning samt proteinstabilitet
  • Beskrive assisteret proteinfoldning og chaperoner
  • Beskrive strukturelle og funktionelle aspekter af protein-ligand interaktioner
  • Redegøre for struktur og funktion af hæmoglobin, herunder også regulering, inhibering og relaterede sygdomme
  • Redegøre for protein eksport ud af cellen
  • Redegøre for biologiske membraners opbygning og topologi af membranproteiner
  • Redegøre for hydropati plot
  • Redegøre for membranproteiners funktion og struktur

 

Færdigheder:

Den studerende kan:

  • Demonstrere forståelse for anvendelsen af metoder til analyse af proteinstrukturer (fluorescens spektroskopi, absorbtion, massespektrometri, cirkulær dikroisme, NMR-spektroskopi, røntgen diffraktion, krystallisation)
  • Demonstrere forståelse for metoder til proteinoprensning (kromatografi og elektroforese)
  • Analysere proteinstrukturer, herunder proteinklasser og udvalgte proteinmotiver samt kunne anvende (PDB) og forstå (SCOP, CATH) databaser
  • Analysere, anvende og vurdere kinetiske og termodynamiske parametre (KM, Vmax, v0, kcat, KI, Ka, Keq, Kd, m, Cm, Tm, ∆G, ∆H, ∆S)
  • Anvende og vurdere anvendeligheden af metoden dobbelt reciprokt plot til bestemmelse af kinetiske parametre
  • Forklare og vurdere resultater fra kinetiske og termodynamiske analyser af proteiner
  • Anvende og vurdere termodynamiske og ligevægtsanalyser af protein-ligand interaktioner
  • Forklare allosteri og kooperativitet
  • Anvende og vurdere Hill plots og Scatchard plots til beregning af parametre af relevans for ligand-binding, herunder allosteri og kooperativitet
  • Analysere og løse problemstillinger af proteinkemisk karakter i relation til en eller flere af kursets emneområder

 

Kompetencer:

Den studerende kan:

  • Diskutere, evaluere og perspektivere problemstillinger af proteinkemisk karakter i relation til en eller flere af kursets emneområder.

Forelæsninger og eksaminatorier.

Pensum i alle kurser fra 1. og 2. blok forudsættes bekendt.

ECTS
7,5 ECTS
Prøveform
Skriftlig prøve, 4 timer med opsyn.
Kurset er udtaget til ITX-eksamen på Peter Bangs Vej.
Hjælpemidler
Kun visse hjælpemidler tilladt

Almindelig lommeregner tilladt.

Bedømmelsesform
7-trins skala
Censurform
Ekstern censur
Kriterier for bedømmelse

For at opnå karakteren 12 skal den studerende kunne følgende i relation til proteiner på overbevisende vis:

  • Redegøre for aminosyrernes struktur og funktionelle egenskaber
  • Redegøre for og beskrive primær- sekundær, tertiær og kvartenærstruktur
  • Redegøre for proteinmodifikationer i forbindelse med sekretorisk transport
  • Redegøre for betydningen af proteinstruktur for proteinfunktion
  • Redegøre for kovalente og ikke-kovalente interaktioner og fysiske kræfter af betydning for proteiner, herunder vands betydning for samme.
  • Beskrive og demonstrere forståelse for anvendelsen af metoder til analyse af proteinstrukturer (fluorescens spektroskopi, absorbtion, massespektrometri, cirkulær dikroisme, NMR-spektroskopi, røntgen diffraktion, krystallisation)
  • Beskrive og demonstrere forståelse for metoder, der benyttes til proteinoprensning (kromatografi og elektroforese)
  • Analysere, identificere og klassificere proteinstrukturer, herunder proteinklasser og udvalgte proteinmotiver samt kunne anvende og forstå databaser (SCOP, CATH, PDB)
  • Redegøre for almindelige begreber og analysemetoder inden for proteinevolution (lineær alignment, divergent/konvergent evolution, ortolog/paralog)
  • Redegøre for kinetik og –termodynamik i relation til enzymfunktion og proteinstabilitet
  • Beregne og forstå kinetiske og termodynamiske parametre (KM, Vmax, v0, kcat, KI, Ka, Keq, Kd, m, Cm, Tm, ∆G, ∆H, ∆S)
  • Tolke resultater for kinetiske og termodynamiske analyser af proteiner
  • Redegøre for steady-state og Michaelis-Menten enzymkinetik
  • Definere enzym, cofaktor, coenzym, holo- og apoenzym
  • Redegøre for og beskrive hvorledes enzymaktivitet kan reguleres in vivo og in vitro (hæmmere, regulatoriske enzymer, allosteri, feedback inhibering, reversibel kovalent modifikation, fosforylering, zymogen)
  • Redegøre for enzymatisk og inhibitorisk kontrol af blodkoagulations- og fordøjelsessystemet
  • Beskrive og forklare enzymmekanismer og –funktion (serinproteaser, glykosidaser (lysozym), metalloenzymer, syre-base katalyse, kovalent katalyse, metalion katalyse, nukleofil)
  • Redegøre for og beskrive proteinfoldning og -misfoldning samt proteinstabilitet
  • Beskrive assisteret proteinfoldning og chaperoner
  • Anvende og vurdere anvendeligheden af metoden dobbelt reciprokt plot til bestemmelse af kinetiske parametre
  • Beskrive strukturelle og funktionelle aspekter af protein-ligand interaktioner
  • Anvende og vurdere thermodynamiske og ligevægtsanalyser af protein-ligand interaktioner
  • Forklare allosteri og kooperativitet
  • Anvende og vurdere Hill plots og Scatchard plots til beregning af parametre af relevans for ligand-binding, herunder allosteri og kooperativitet
  • Redegøre for struktur og funktion af hæmoglobin, herunder også regulering, inhibering og relaterede sygdomme
  • Redegøre for protein eksport ud af cellen
  • Redegøre for biologiske membraners opbygning og topologi af membranproteiner
  • Redegøre for hydropati plot
  • Redegøre for membranproteiners funktion, især som transportører af hydrofile stoffer
  • Analysere og løse problemstillinger af proteinkemisk karakter i relation til en eller flere af kursets emneområder.

Enkeltfag dagtimer (tompladsordning)

  • Kategori
  • Timer
  • Forelæsninger
  • 14
  • Eksamen
  • 4
  • Kollokvier
  • 24
  • E-læring
  • 2
  • Forberedelse
  • 162
  • Total
  • 206